JLE

Virologie

MENU

Structures de la glycoprotéine des rhabdovirus Volume 12, numéro 6, Novembre-Décembre 2008

Auteurs
UMR CNRS 2472, UMR Inra 1157, Laboratoire de virologie moléculaire et structurale, CNRS, 91198 Gif-sur-Yvette

La glycoprotéine G des rhabdovirus est impliquée à la fois dans la reconnaissance des récepteurs viraux à la surface de la cellule hôte puis, après l’endocytose du virion, dans la fusion entre les membranes cellulaire et virale. C’est l’abaissement du pH au sein de l’endosome qui, en entraînant une série de réarrangements structuraux de la protéine, confère à G ses propriétés fusogènes. Il existe un équilibre entre les conformations pré- et post-fusion de G, ce qui fait d’elle une protéine de fusion atypique. Les structures atomiques de G sous ses conformations pré-fusion et post-fusion ont été récemment déterminées. Elles révèlent que G est homologue à la glycoprotéine gB des herpèsvirus et à la glycoprotéine gp64 du baculovirus. Ces trois protéines possèdent donc un repliement identique qui combine des caractéristiques rencontrées chez les protéines de fusion dites de classe I et chez celles dites de classe II. La comparaison des structures pré- et post-fusion révèle l’amplitude de la transition structurale qui ressemble à celle de la protéine de fusion F des paramyxovirus. Les structures de G permettent de localiser sans ambiguïté les boucles de fusion et d’identifier des résidus jouant le rôle d’interrupteurs moléculaires sensibles au pH. Les caractéristiques structurales et fonctionnelles de G nous invitent à reconsidérer certains dogmes concernant les glycoprotéines virales fusogènes.